Structure moléculaire de la protéine tau

La protéine tau est particulière : sa structure n’est pas analysable avec la plupart des méthodes biophysiques, telles que la cristallographie par rayons X. En effet, elle est polymorphe, très flexible et change de forme très rapidement. Des chercheurs de l’unité de biologie moléculaire structurale de l’unité Max Planck de Hambourg (Allemagne) viennent d’obtenir une structure tri-dimensionnelle de la protéine tau (quatre cent quarante et un acides aminés) avec une résolution au niveau des acides aminés élémentaires du squelette protéique, en utilisant des techniques avancées de spectroscopie par résonance magnétique. Ces résultats ouvrent la voie à l’étude fine des interactions entre la protéine tau et les microtubules auxquelles elle se fixe (interactions affaiblies lorsque la protéine tau pathologique est phosphorylée).
Max Planck Society, www.mpg.de , 19 février 2009. Mukrasch MD et al. Structural polymorphism of 441-residue tau at single residue resolution. 17 février 2009.