Fermeture Éclair

Lothar Gremer et ses collègues, de l’Institut des systèmes complexes du centre de recherche de Jülich (Allemagne), ont déterminé la structure en trois dimensions d’une fibrille bêta-amyloïde à une résolution jusque-là sans précédent (0.4 millionièmes de millimètre, le niveau des atomes individuels). Cette structure révèle que les molécules de protéine bêta amyloïde s’empilent en couches les unes sur les autres et sont arrangées en proto-filaments « en chevauchement échelonné » semblables à des fermetures Éclair. « Cette structure détaillée, qui montre la position dans l’espace des quarante-deux acides aminés de la protéine bêta-amyloïde et sa conformation globale, permet de mieux comprendre comment plusieurs modifications génétiques accroissent le risque de développer la maladie : elles permettent de stabiliser les fibrilles. Cela peut aussi expliquer pourquoi les souris ne développent pas la maladie d’Alzheimer dans la nature, et pourquoi une partie de la population islandaise semble être résistante à la maladie », expliquent les chercheurs. Les observations permettent aussi de mieux comprendre le mécanisme de formation des dépôts par empilement.

http://science.sciencemag.org/content/early/2017/09/06/science.aao2825, 7 septembre 2017. Gremer L et al. Fibril structure of amyloid-ß(1-42) by cryoelectron microscopy. Science, 7 septembre 2017. www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28882996. www.fz-juelich.de/SharedDocs/Pressemitteilungen/UK/EN/2017/17-09-08-alzheimer-fibrillen.html, 7 septembre 2017. https://sciencepost.fr/2017/09/l-proteine-responsable-de-maladie-dalzheimer-details-precedents/, 19 septembre 2017.